NADH:ユビキノン還元酵素 (電位不形成型)

NADH:ユビキノン還元酵素 (電位不形成型) (NADH:ubiquinone reductase (non-electrogenic)) は、NADHからユビキノン(CoQ)へ電子2つを転移させる酸化還元酵素である。II型NADH脱水素酵素(type II NADH dehydrogenase, NDH-2)とも呼ばれる。

NADH + H+ + ubiquinone NAD+ + ubiquinol
NADH:ユビキノン還元酵素 (電位不形成型)
識別子
EC番号 1.6.5.9
CAS登録番号 9028-04-0
データベース
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
KEGG KEGG entry
MetaCyc metabolic pathway
PRIAM profile
PDB構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum

特徴

呼吸鎖において複合体Iと同様の機能をはたすが、プロトン濃度勾配の形成に寄与しない点が大きく異なる。また一般的には、複合体Iの強力な阻害剤であるロテノンによって阻害されないことと、デアミノNADHを基質にできないという特徴がある。

分布

生物界に広く分布しており、とくにシアノバクテリア放線菌真菌では大部分の種が遺伝子を保有している。一方で偏性嫌気性生物からはほとんど見出されない。原核生物では細胞膜、真核生物ではミトコンドリア内膜の表面に結合している。[1] 長らく哺乳類には存在しないと考えられてきたが、ミトコンドリア内膜のアポトーシス誘導因子はNDH-2活性を持っている事が示されている [2]

構造

単一のペプチド鎖からなるフラボタンパク質であり、ジヌクレオチド結合モチーフ(ロスマンフォールド)を2つ持っている。N末端のロスマンフォールドは補因子であるFADを結合し、もう一つのロスマンフォールドが基質となるNADHを結合する。キノンはFADを挟んでNADHと反対側に結合すると考えられる。C末端に両親媒性αヘリックス2つからなる膜結合部位が存在し、これによって生体膜表面に結合する。[3]

反応機構

詳細は明らかになっていないが、まずNADHによってFADが還元され、その後FADH2によってキノンが還元されると考えられている。[3]

参考文献

  1. Marreiros et al. (2016). “Type II NADH:quinone oxidoreductase family: phylogenetic distribution, structural diversity and evolutionary divergences”. Environmental Microbiology 18 (12): 4697–4709. doi:10.1111/1462-2920.13352.
  2. Elguindy & Nakamaru-Ogiso (2015). “Apoptosis-inducing Factor (AIF) and Its Family Member Protein, AMID, Are Rotenone-sensitive NADH:Ubiquinone Oxidoreductases (NDH-2)”. J. Biol. Chem. 290 (34): 20815–20826. doi:10.1074/jbc.M115.641498.
  3. Marreiros et al. (2017). “Structural and functional insights into the catalytic mechanism of the Type II NADH:quinone oxidoreductase family”. Sci. Rep. 7: 42303. doi:10.1038/srep42303.
  • Moller, I.M, and Palmer, J.M. (1982). “Direct evidence for the presence of a rotenone-resistant NADH dehydrogenase on the inner surface of plant mitochondria”. Physiologia Plantarum 54: 267–274. doi:10.1111/j.1399-3054.1982.tb00258.x.
  • de Vries, S. and Grivell, L.A. (1988). “Purification and characterization of a rotenone-insensitive NADH:Q6 oxidoreductase from mitochondria of Saccharomyces cerevisiae”. Eur. J. Biochem. 176 (2): 377–384. doi:10.1111/j.1432-1033.1988.tb14292.x. PMID 3138118.
  • Kerscher, S.J., Okun, J.G. and Brandt, U. (1999). “A single external enzyme confers alternative NADH:ubiquinone oxidoreductase activity in Yarrowia lipolytica”. J. Cell Sci. 112 (14): 2347–2354. PMID 10381390.
  • Rasmusson, A.G., Soole, K.L. and Elthon, T.E. (2004). “Alternative NAD(P)H dehydrogenases of plant mitochondria”. Annu. Rev. Plant Biol. 55: 23–39. doi:10.1146/annurev.arplant.55.031903.141720. PMID 15725055.

外部リンク

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