N-ホルミルメチオニン

N-ホルミルメチオニン(N-Formylmethionine, fMet)は、アミノ基ホルミル基が付加したメチオニンの誘導体である。細菌オルガネラDNAからのタンパク質合成の開始に用いられ、恐らく翻訳後修飾で除去される。

N-ホルミルメチオニン
識別情報
略称 fMet
CAS登録番号 4289-98-9 
PubChem 911
EC番号 224-322-8
特性
化学式 C6H11NO3S
モル質量 177.22 g mol−1
特記なき場合、データは常温 (25 °C)・常圧 (100 kPa) におけるものである。

fMetは、細菌ミトコンドリア葉緑体のタンパク質合成において、重要な役割を果たすが、真核生物細胞質古細菌では用いられない。ヒトにおいては、fMetは、免疫系によって異物か損傷を受けた細胞から放出されるシグナルとして認識される。

タンパク質合成における機能

fMetは、細菌のタンパク質合成の開始残基であり、伸長するポリペプチド鎖N末端に位置する。開始コドン5'-AUG-3'と結合可能なアンチコドン3'-UAC-5'を持つ特殊なtRNAによって、リボソーム(30S)-mRNA複合体に運ばれる。

fMetは、メチオニンと同じコドンであるAUGによってコードされるが、AUGは開始コドン翻訳する。コドンが開始に使われると、メチオニンの代わりにfMetが使われ、ペプチド鎖の最初のアミノ酸を形成する。後に再び同じコドンが現れると、通常のメチオニンが使われる。多くの生物が、この基礎的なメカニズムを用いている。

メチオニンへのホルミル基の付加は、メチオニルtRNAホルミルトランスフェラーゼによって触媒される。この修飾は、アミノアシルtRNA合成酵素によってメチオニンがtRNAfMetに乗せられた後に行われる。

メチオニンは、tRNAfMetとtRNAMetの両方に乗るが、トランスホルミラーゼは、メチオニンがtRNAfMetに乗った場合のみ、メチオニンにホルミル基を付加する。

このメチオニンは、タンパク質本体からメチオニンアミノペプチダーゼによって除去される[1]。アミノペプチダーゼがN末端のメチオニンを除去する前には、ペプチドデホルミラーゼによって脱ホルミル化される必要がある。

免疫との関連

fMetは、原核生物の生産するタンパク質には含まれるが、真核生物のタンパク質には含まれないため、免疫系は、これを自己と非自己を区別するのに用いることができる。顆粒球は、fMetで始まるタンパク質に結合することができ、これを食作用の開始に用いる[2][3][4]

出典

  1. Sherman F, Stewart JW, Tsunasawa S (July 1985). “Methionine or not methionine at the beginning of a protein”. BioEssays : News and Reviews in Molecular, Cellular and Developmental Biology 3 (1): 27?31. doi:10.1002/bies.950030108. PMID 3024631.
  2. Steps Involved in Phagocytosis”. ジョージア医科大学. 2006年9月4日時点のオリジナルよりアーカイブ。2014年11月22日閲覧。
  3. The Innate Immune System: Pattern-Recognition Receptors, Antigen-Nonspecific Antimicrobial Body Molecules, and Cytokines”. 2014年11月20日閲覧。
  4. Detmers PA, Wright SD, Olsen E, Kimball B, Cohn ZA (September 1987). “Aggregation of complement receptors on human neutrophils in the absence of ligand”. The Journal of Cell Biology 105 (3): 1137?45. PMC: 2114803. PMID 2958480. http://www.jcb.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=2958480.

外部リンク

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